dbPAF Protein Information
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dbPAF ID | dbPAF-0004071 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Uniprot Accession | P02829; HSP82_YEAST; D6W3D1; | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genbank Protein ID | NP_015084.1; | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genbank Nucleotide ID | NM_001184054.1; | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein Name | ATP-dependent molecular chaperone HSP82 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein Synonyms/Alias | 82 kDa heat shock protein;Heat shock protein Hsp90 heat-inducible isoform; | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene Name | HSP82 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene Synonyms/Alias | HSP90;YPL240C; | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)(Baker's yeast) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
NCBI Taxa ID | 559292 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Functional Description (View all) |
Molecular chaperone that promotes the maturation, structural maintenance and proper regulation of specific target proteins involved in cell cycle control and signal transduction. Undergoes a functional cycle that is linked to its ATPase activity. The nucleotide-free form of the dimer is found in an open conformation in which the N-termini are not dimerized and the complex is ready for client protein binding. Binding of ATP induces large conformational changes, resulting in the formation of a ring-like closed structure in which the N-terminal domains associate intramolecularly with the middle domain and also dimerize with each other, stimulating their intrinsic ATPase activity and acting as a clamp on the substrate. Finally, ATP hydrolysis results in the release of the substrate. This cycle probably induces conformational changes in the client proteins, thereby causing their activation. Interacts dynamically with various co-chaperones that modulate its substrate recognition, ATPase cycle and chaperone function. Required for growth at high temperatures. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phosphorylation Sites |
dbPAF PTMs: 27 (View all)
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Sequence (Fasta) | MASETFEFQA EITQLMSLII NTVYSNKEIF LRELISNASD ALDKIRYKSL SDPKQLETEP 60 DLFIRITPKP EQKVLEIRDS GIGMTKAELI NNLGTIAKSG TKAFMEALSA GADVSMIGQF 120 GVGFYSLFLV ADRVQVISKS NDDEQYIWES NAGGSFTVTL DEVNERIGRG TILRLFLKDD 180 QLEYLEEKRI KEVIKRHSEF VAYPIQLVVT KEVEKEVPIP EEEKKDEEKK DEEKKDEDDK 240 KPKLEEVDEE EEKKPKTKKV KEEVQEIEEL NKTKPLWTRN PSDITQEEYN AFYKSISNDW 300 EDPLYVKHFS VEGQLEFRAI LFIPKRAPFD LFESKKKKNN IKLYVRRVFI TDEAEDLIPE 360 WLSFVKGVVD SEDLPLNLSR EMLQQNKIMK VIRKNIVKKL IEAFNEIAED SEQFEKFYSA 420 FSKNIKLGVH EDTQNRAALA KLLRYNSTKS VDELTSLTDY VTRMPEHQKN IYYITGESLK 480 AVEKSPFLDA LKAKNFEVLF LTDPIDEYAF TQLKEFEGKT LVDITKDFEL EETDEEKAER 540 EKEIKEYEPL TKALKEILGD QVEKVVVSYK LLDAPAAIRT GQFGWSANME RIMKAQALRD 600 SSMSSYMSSK KTFEISPKSP IIKELKKRVD EGGAQDKTVK DLTKLLYETA LLTSGFSLDE 660 PTSFASRINR LISLGLNIDE DEETETAPEA STAAPVEEVP ADTEMEEVD |
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Keyword | KW-0002--3D-structure |
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Interpro | IPR003594--HATPase_C |
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PROSITE | PS00298--HSP90 |
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Pfam | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene Ontology | GO:0005737--C:cytoplasm |